Природни науки »Химия

Характеристики на протеините
Химически, протеините са биополимери, т.е. естествени високомолекулни вещества. Протеините са основният градивен елемент на живата материя и присъстват във всички клетки. Те участват в изграждането на всички тъкани, т.е. мускули, кости, сухожилия, хрущяли, а също и кожа, нокти, коса.

химия

Те се състоят от повече от 100 аминокиселинни остатъка и са свързани с пептидна връзка. 20 протеиногенни аминокиселини участват в изграждането на протеини. Колагенът, кератинът, каталитичните ензими, регулаторните хормони, защитните антитела и хемоглобинът, например, представляват структурна функция в организма.

Протеините могат да бъдат разделени на прости, които съдържат в молекулите си само аминокиселини, или сложни, които освен протеиновия компонент съдържат и непротеинов компонент, така наречения протетичен компонент. Тъй като протеините имат огромно разнообразие, това се отразява и в разнообразието на техните функции в организма.

1.1 Характеристики на аминокиселините
Аминокиселините (АА-аминокиселини) са основният градивен елемент на протеините и пептидите.
От химическа гледна точка аминокиселините са заместващи производни на карбоксилните киселини. Техните молекули се състоят от карбоксилна група и амино група.

Общата формула на аминокиселините е:
Повечето от аминокиселините, които се срещат в дивата природа, са α-киселини, които имат NH2 група в α позиция, като по този начин са прикрепени към втори въглерод, съседен на карбоксилния въглерод, и L-киселини, чиято конфигурация е получена от L-глицералдехид.
L-глицералдехид:
L-киселина:

Двадесет протеиногенни аминокиселини се намират в протеините.
Есенциалните аминокиселини (незаменими) не могат да бъдат синтезирани от човешкото тяло, така че те трябва да бъдат погълнати от храната. Основните аминокиселини включват валин, левцин, изолевцин, треонин, лизин, матионин, фенилаланин, триптофан. И обратно, несъществени аминокиселини могат да бъдат синтезирани от човешкото тяло в процеса на трансаминиране от аминокиселини, погълнати от храната.

1.2 Протеинова структура
1.2.1 Първична структура на протеините
Първичната структура на протеините показва реда (последователността) на аминокиселините в полипептидната верига и определя биохимичната функция на протеините. Първичната структура се определя генетично под формата на генетичен код в ДНК молекулата. Замяната на една аминокиселина в последователността с друга аминокиселина може да причини тежко разстройство.
1.2.2 Вторична структура на протеините
Вторичната структура е дадена от геометричното разположение на полипептидната верига и е разрешена чрез свободно въртене около единични α-въглеродни връзки в полипептидната верига и стабилизирана от съществуването на водородни връзки.

Разграничаваме две основни вторични структури на протеините, а именно α-спиралата, която представлява подреждането на полипептидната верига в дясно въртяща се спирала (Фигура 1). Резбите на този винт са стабилизирани от споменатите водородни връзки и страничният модел сочи от винта. Една нишка на α-спиралата съдържа 3,6 аминокиселинни остатъка. Друга вторична структура на протеините е така наречената β-структура. (Фигура 2). Тази β-структура представлява свързването на много паралелни протеинови макромолекули във форма, която прилича на сгънат лист хартия. Използвайки водородни връзки, отделните макромолекули са вътрешномолекулно свързани и страничните вериги на аминокиселините са насочени над и под равнината на сгънатия лист.

1.2.3 Третична структура на протеините
Третичната структура се характеризира с подреждането на α-спиралата и сгънатия лист пространство. Тази подредба се характеризира с кълбовидна или фибриларна (влакнеста) форма, като отделните части на веригата са свързани с дисулфидни връзки. Включени са обаче и водородните връзки, силите на Ван дер Ваалс и йонните връзки.

1.2.4 Кватернерна структура на протеините
Кватернерната структура е характерна за някои ензими, хемоглобин и други протеини. Той е представен от няколко полипептидни вериги, чието подреждане се обсъжда в четвъртична структура.

1.3 Свойства на протеините
Свойствата на отделните протеини се определят от тяхната структура, която определя и тяхната функция в организма. Протеините са твърди вещества и тяхната разтворимост във вода зависи от тяхната структура. Водоразтворимите протеини образуват колоидни разтвори, които се различават от истинските разтвори по размер на диспергираните части.

Осоляването, т.е. увеличаване на концентрацията на сол на колоидни протеинови разтвори, води до утаяване на протеини от разтвора под формата на утайка. Този процес на образуване на съсиреци се нарича коагулация и може да бъде обратим или необратим. Утайката, образувана чрез обратима коагулация, се диспергира до първоначалния колоиден разтвор чрез добавяне на вода. Такава утайка се образува, например, от действието на NaCl. Обратно, утайките, които са образували необратима коагулация, не могат да бъдат разтворени. Те проникват например чрез действието на соли на тежки метали. Ефектът от по-висока температура, облъчване, действие на киселинни и алкални разтвори върху протеина води до необратими промени в третичната структура, така наречената денатурация, при която протеинът губи своята биологична активност. Денатурацията на протеини е от практическо значение в ежедневието.

1.4 Значителни протеини
1.4.1 Прости протеини
Важните прости протеини включват например склеропротеините. Склеропротеините са фибриларни протеини, неразтворими във вода. Те са строителният материал на животинските организми. Това е например колагенът, който се намира в кожата, сухожилията, хрущялите, костите и съставлява около една трета от всички протеини, открити в животинското тяло. Колагенът е богат на глицин, пролин и хидроксипролин. Чрез приготвяне на тъкани, съдържащи колаген, ние получаваме желатин. Кератинът, който е част от косата, кожата на ноктите и перата, също е фибриларен протеин.

Други важни протеини са сферопротеините, които принадлежат към глобуларните протеини, т.е. протеини със сферична структура (форма на топката). Те са разтворими във водни и солени разтвори и имат различни функции. Те включват например албумини, които са част от кръвен серум, яйчен белтък, мляко. Включени са и глобулини, които са слабо разтворими във вода, но са лесно разтворими в солни разтвори. Те също са част от, например, кръвен серум, яйчен белтък, мляко. Те засягат защитните сили на организма. По-специално, имуноглобулините действат като антитела в организма и предпазват тялото от чужди вещества и микроорганизми. Хистоните, съдържащи основни аминокиселини, се срещат в клетъчните ядра, където се свързват с нуклеинови киселини.

1.4.2 Съединени протеини
Съединените протеини включват фосфопротеини, хемопротеини, металопротеини, нуклеопротеини, гликопротеини и липопротеини. Фосфопротеините съдържат фосфорна киселина, която е свързана с естери към хидроксилните групи на серина. Това включва например казеин, който се намира в млякото и свързва калция със себе си.

Протеините, които съдържат компонента на цвета на хема, се наричат ​​хемопротеини. Хемът е органичен комплекс, който свързва железни йони. Той е част от кръвния пигмент хемоглобин, който участва в транспорта на кислород в организма. Включени са също, например, миоглобин. Металопротеините са протеини, съдържащи метали, които се прехвърлят или съхраняват, като трансферин.

Нуклеопротеините съдържат нуклеинова киселина и са компонент на клетъчните ядра.
Гликопротеините, съдържащи въглехидрати, са част от секрета на лигавицата и увеличават техния вискозитет. Липопротеините участват в изграждането на клетъчните мембрани. Те се характеризират със съдържанието на липиди (мазнини).