Ензими Дейвид Чмейрек 3.D
Въведение Трябва да ценим добрата храна като подарък от приятел, да й се наслаждаваме във всеки момент на наслада, да я обичаме с любов. Подправките са неотделими от него, тъй като ензимите принадлежат на живота. Ние няма да намерим две еднакви снежинки от един милион, нито два идентични човешки характера. Парадоксално, но те са в основата на тази очевидна разлика. Те осигуряват особено загадъчна индивидуалност. Те са съзнанието на редица процеси, протичащи в тялото. Тези ензими могат да бъдат наречени с капка ирония, но с икони, които веднага поемат гледката и контрола върху ситуацията веднага след пристигането. Бях доминиран от изкушението и впечатляването на този брой. Днес бих искал да споделя с вас всичките си придобити знания.
Общи характеристики Ензимите, катализатори в биологичните системи, са забележителни молекулярни инструменти, които позволяват едновременно квадрилиони биохимични процеси в нашите клетки. Те се намират във всички живи системи, тяхното присъствие позволява сумата от химични промени в организма - метаболизъм. Всеки вид има свои ензими - видова специфичност. Те определят естеството на химичната реакция и също така участват в трансформацията на различни форми на енергия. Без тяхното присъствие повечето реакции в биологичните системи не биха могли да се проведат респ. би било много бавно. Те са силно специализирани в реакцията, която катализират, и избора на реагентите, с които взаимодействат. Най-известните ензими са протеините.
Състав на ензимите: Основната част на всеки ензим се състои от верига от аминокиселини, която е свързана с части с ниско молекулно тегло като връзка с витамин или минерален елемент. - химически фракцията между прости или сложни протеини. Холоензимът - каталитично активен комплекс на протеин-кофактор кофактор - непротеинова част на ензима с характер на сложни протеини - може да бъде метален йон или органична молекула - коензим апоензим - протеинова част на ензима. ензимите, съдържащи метални йони, се наричат металопротеини, коензимите също се изпълняват от някои витамини. ензимно катализирана реакция само до известна степен по-висока ефективност - реакциите, катализирани от ензими, са с няколко порядъка по-бързи от реакциите, катализирани от други химически катализатори, често работят в цели комплекси
Условия на ензимна активност: Видове: ендогени - ензими, които се образуват от храносмилателните жлези и ръководят процесите на храносмилането екзогени - в нашето тяло контролират и извършват най-сложните операции и особено в клетките осигуряват метаболизма Локализация и поява: вътреклетъчни - заемат и действат вътре в клетката, в Ензимна активност: субстрат концентрация ензим концентрация температура на околната среда ph среда активатор - вещество, което активира ензима, като по този начин увеличава неговата активност Инхибитор - вещество, което намалява неговата активност конкурентно инхибиране неконкурентно инхибиране алостерично инхибиране
Класификация на ензимите 1. Оксидоредуктази - катализират междумолекулни редокс конверсии алкохол дехидрогеназа глюкоза оксидаза каталаза 2. Трансферази - трансферни групи (–CH3, –NH2, глюкозен остатък и др.) В активирана форма от техния донор до акцептор ацетил-КоА - ацетилтрансферазна РНК - полимераза 3. Хидролази - хидролитично разцепващи се връзки, образувани чрез кондензация на напр естер, пептид, гликозид глюкоза-6-фосфатаза карбоксипептидаза А аденозин трифосфатаза
4. Лиази - катализират нехидролитичното разцепване и образуването (освен ако не е енергоемко) на C - C, C - O, C - N връзки и др. В същото време те обикновено чипсват или въвеждат малки молекули (H2O, CO2, NH3) от субстрата. карбоанхидраза фумарат хидратаза серин деаминаза 5. Изомерази - извършват вътремолекулни трансфери на атоми и техните групи, т.е. взаимни трансформации на изомери лактатраказака рибулоза-фосфат-3-епимераза Триоза фосфат изомераза 6. Лигази - катализират образуването на енергоемки връзки ( ток) разграждане пируват карбоксилаза синтетаза ДНК лигаза
Ензимно активни сайтове Ензимно активният сайт е област, в която субстратите се свързват (и протезна група, ако има такива) и съдържа аминокиселинни остатъци, които пряко участват в пренареждането на връзките в субстрата. Въпреки че ензимите се различават по структура, специфичност и метод на катализа, за тези активни центрове могат да се направят няколко обобщения: Активното място заема относително малка част от общия обем на ензима. Активното място е триизмерна единична единица. Субстратите са свързани към ензимите чрез много слаби взаимодействия Активните места са разположени в прорези и вдлъбнатини Специфичността на взаимодействието зависи от точно дефинираното подреждане на атомите в активното място
Модел на Michaelis-Menten За много ензими скоростта на катализа V зависи от концентрацията на субстрата [S], както е показано на следната графика: При дадена ензимна концентрация скоростта V е почти линейно зависима от [S], когато [S] е ниско. При висока [S], V е почти независима от [S]. Този най-прост модел обяснява кинетичните свойства на много ензими: Ензим Е взаимодейства със субстрат S, за да образува ES комплекс с константата на скоростта k1. ES комплексът има две възможности - или се дисоциира обратно до ензима Е и субстрата S с константата на скоростта k2, или продължава да реагира, за да даде продукта P с константата на скоростта k3.
равна на половината от максималната скорост. Такава реакция при стационарни условия е описана от уравнението на Michaelis-Menten: където Vmax = k3 [ET], където ET е общата концентрация на ензима, а KM е константата на Michaelis, за която: KM = (k2 + k3)/k1 . Това уравнение обяснява кинетичните данни от предишната графика. При много ниски концентрации на субстрата, когато [S] е много по-малко от KM, V = [S] Vmax/KM; т.е. скоростта е пряко пропорционална на концентрацията на субстрата. При твърде висока концентрация на субстрат, когато [S] е много по-голяма от KM, V = Vmax; т.е. скоростта достига максималната стойност и не зависи от концентрацията на субстрата Значението на стойността на KM е ясно от уравнението. Когато [S] = KM, тогава V = Vmax/2. Стойността на KM по този начин е равна на концентрацията на субстрата, при която скоростта на реакцията е равна на половината от максималната скорост.
За разлика от конкурентния инхибитор, конкурентният инхибитор не се свързва с активния център, а с регулаторния сайт и взаимодейства само с ES комплекса: Смесеният инхибитор също не се свързва с активния център, но взаимодейства както с Е, така и с ES комплекса, с афинитет към двете:
Ензими на храносмилателната система 1. Оралните ензими като компонент на слюнчената слюнна алфа-амилаза - този ензим действа относително кратко време - разгражда нишестето 2. Ензими на стомашния сок пепсин - това е протеолитичен ензим, който хидролизира пептидни връзки на протеини и освобождава нискомолекулна липаза - киселиноустойчив полипептид, който разгражда емулгираните мазнини в млякото и сметаната - няма практическо значение за възрастен, тъй като не показва почти никаква активност по отношение на други мазнини, но храносмилателният му ефект е важен особено при кърмачета и малки деца желатиназа - помага за втечняване на месо протеогликани - стомашната амилаза причинява коагулация на млякото - е от малко значение за храносмилането поради киселинното рН
3. Панкреатичните сокови ензими трипсин и химотрипсин - разцепват неразградените протеини или техните усвоени компоненти полипептиди в пептиди с различна дължина на веригата, но не отделят отделни аминокиселини. карбоксипептидази А, В - разгражда продуктите от разграждането на протеините до отделни аминокиселини панкреатична алфа-амилаза - хидролизира растителното нишесте и гликоген до олигозахаридите панкреатична липаза - хидролизира неутралните мазнини до моноацилглицероли и висши карбоксилни киселини в присъствието на жлъчка, която емулгира ефекта на лимула укрепва холестеролестеразата - участва в разграждането на мазнините - хидролизира холестероловите естери фосфолипаза - разцепва висшите карбоксилни киселини от фосфолипидите 4. Ензимите на тънкочревната ентеропептидаза - служи за разцепване на пептидни нуклеази - разцепване на нуклеинови киселини захароза, малтаза динатриеви липази глицерол моноцеацил глицерина и висши карбоксилни киселини
Заключение Много области на науката днес са все още в зародиш и очакват откриването си. Въпреки всички тях, ние познаваме около 3000 вида, от приблизително 80 000, или просто малко зърно прах. Изглежда, че не сме в състояние да им обърнем достатъчно внимание, на които сме благодарни за възможността да живеем нормално, за да имат свое собствено различие от другите от нашия вид. Основните мозъци от миналото вече са направили много важни открития в тази област, но както всичко, ензимите имат своите неизказани тайни. Надявам се, че и вие като мен сте били очаровани от гениалността на тази тема. Важно е да обърнем внимание на ензимите, тогава всеки от нас, когато ензимите ни разкрият част от своята огромна природа, може да стане част от Залата на славата на човешката памет.