Те са важни за производството на протеини а-аминокиселини, имащи -NH2 и -COOH група, прикрепена към същия въглероден атом. От известните аминокиселини е протеиногенен (образуващи протеини) само 20.. В същото време този въглерод е посочен като хирален въглерод, което определя оптична симетрия молекули по отношение на аминогрупата (NH2-). Аминокиселините имат протеини L-конфигурация, по този начин аминогрупата на хиралния въглерод е вляво.
Животинският организъм не е в състояние да синтезира всички аминокиселини. Молекулите на аминокиселините не се синтезират от отделни атоми, а се приемат под формата на храна като предшественици. Тялото може да пренареди някои аминокиселини в други аминокиселини, от които се нуждае. Аминокиселините с разклонена верига, ароматен пръстен или хетероцикъл (валин, левцин, изолевцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, лизин, хистидин) обаче трябва да се поглъщат изключително от храната, тъй като те не могат да ги произведат сами - те го наричат в незаменими аминокиселини.
В много текстове трибуквено или дори еднобуквено обозначение се използва за съкращаване на имената на аминокиселини (например, ако трябва да бъде изброена част от последователност на полипептидна верига):
| аминокиселина | 3-буквена маркировка | Обозначение с 1 буква | тегло [Da] |
| аланин | Ала | A | 71,0 |
| аргинин | Арг | R | 157.2 |
| аспарагин | Asn | н | 114.1 |
| аспарагинова киселина | Asp | д | 114,0 |
| цистеин | Cys | ° С | 103.1 |
| фенилаланин | Phe | F | 147.1 |
| глутамин | Gln | Въпрос: | 128.1 |
| глутаминова киселина | Glu | Е. | 128.1 |
| глицин | Гли | G | 57,0 |
| хистидин | Неговата | З. | 137.1 |
| изолевцин | Ile | Аз | 113.1 |
| левцин | Leu | L | 113.1 |
| лизин | Светлина | К | 129.1 |
| метионин | Срещнах се | М | 131.1 |
| пролин | Pro | P | 97.1 |
| серин | Сер | С | 87,0 |
| треонин | Thr | т | 101.1 |
| триптофан | Trp | W | 186.2 |
| тирозин | Tyr | Y. | 163.1 |
| валин | Вал | IN | 99.1 |
Разпределение на аминокиселините според полярността на страничните вериги
Най-често срещаният начин за сортиране на 20 основни аминокиселини е разделянето им според полярността на техните странични вериги (R-групи):
Разпределение на аминокиселините според електрическия заряд
Въз основа на този химичен анализ на страничната верига може да се каже, че аминокиселините с неполярна и полярна незаредена странична верига обикновено няма електрически заряд, докато аминокиселините с полярна заредена верига ще бъдат или положително, или отрицателно заредени:
- електрически неутрални аминокиселини (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp, Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Cys)
- основни аминокиселини (с положително заредена странична верига) (Лис, Арг, Хис)
- кисели аминокиселини (с отрицателна странична верига) (Asp, Glu)
Неутрална връзка на аминокиселините
Връзка с глицин
Глицин (Gly, G) е аминокиселина с най-простата странична верига, която образува само един водороден атом, прикрепен към хирален въглерод. Глицинът се намира във всички протеини. Има сладък вкус. Тялото използва тази аминокиселина за синтеза на много съединения (хемоглобин, жлъчни киселини, пурини).
Аланинова връзка
Аланинът (Ala, A) съдържа метилова група (-CH3) в страничната верига. Той е част от всички протеинови молекули. Той се съдържа и в някои коензими.
Връзка Валин
Валин (Val, V) съдържа R-група изопропил. Това е незаменима аминокиселина, открита в ниски нива в много протеини.
Левцин връзка
Левцинът (Leu, L) е незаменима аминокиселина за животинския организъм (съдържа разклонена странична верига с четири въглерода). Той се намира в по-големи количества в молекулата на хемоглобина. Той е относително слабо разтворим във вода.
Изолевцин връзка
Изолевцин (Ile, I) е изомер на левцин, има същата обща формула. Разликата между двете аминокиселини е, че метиловата група е разположена върху първия въглерод на страничната верига в случай на изолевцин, докато при левцин веригата се разклонява на втория въглерод на страничната верига. Изолевцинът се намира във всички животински протеини. Това е незаменима аминокиселина.
Метионин връзка
Метионинът (Met, M) съдържа сяра в молекулата си, но има приблизително същата електроотрицателност като групата -CH2 - и следователно страничната верига изглежда неполярна. Метионинът е основна аминокиселина. Той е богат на млечни протеини в казеин. Важно е при синтеза на холин (ацетилхолинът се използва за предаване на възбуда между нервните клетки) и за защита на тялото от някои токсични вещества. В случай на дефицит на метионин, настъпва дегенерация на мастната обвивка на сърдечния мускул, повишеният прием е рисков фактор за артериосклероза. В триплетната генетика ОДУ, и допълващ го кодон АВГУСТ, кодирането на метионин също сигнализира за началото на синтеза на полипептидна верига.
Връзка за пролин
Пролин (Pro, P) е химически уникална аминокиселина. Като единствено изключение, той съдържа вторичната аминогрупа -NH-, така че всъщност е а-имино киселина, въпреки че обикновено се класифицира като аминокиселина. Молекулата на пролин съдържа циклична странична верига на пиролидин. Пролинът е сравнително често срещана аминокиселина в организмите. Неговата поява причинява „огъване“ на линейната полипептидна верига и спомага за специфичното оформяне на протеиновата молекула. Среща се главно в производни като производни хидроксипролин.
Фенилаланинова връзка
Фенилаланинът (Phe, F) съдържа в своята молекула ароматно бензолно ядро, прикрепено към хирален въглерод чрез -CH2 - група. Това е незаменима аминокиселина, съдържа се в протеините в малки количества. Фенилаланинът е слабо разтворим във вода.
В организма фенилаланинът се използва при синтеза на тирозин. При метаболитно, автозомно-рецесивно наследствено заболяване фенилкетонурия вредният метаболит на фенилаланин се натрупва в тялото, причинявайки умствена изостаналост и гърчове. Фенилкетонуриците трябва да се придържат към строга диета, която се състои в изключването на фенилаланин от диетата и, обратно, чрез изкуствено добавяне на тирозин, за да се избегнат нарушения, свързани с този дефицит на аминокиселини.
Триптофан връзка
Триптофанът (Trp, W) също съдържа индолова група, прикрепена към хиралния въглерод чрез -CH 2 - група. Той има най-високото молекулно тегло (186,2 Da) от всички аминокиселини. Триптофанът е част от много протеини. От тази аминокиселина в тялото се образува активно вещество серотонин. Триптофанът е важен и при синтеза на нуклеотиди. Нарушенията на метаболизма на тази аминокиселина причиняват умствени мозъчни разстройства и промени в заболяванията на кожата.
Серинна връзка
Серинът (Ser, S) съдържа полярната хидроксилна група -ОН в страничната си верига. Той се съдържа в повечето протеини, голяма част от него в копринените протеини и някои съставни липиди. Участва в образуването на пурини и пиримидини.
Треонин връзка
Треонинът (Thr, T) има два асиметрични въглерода в молекулата си. Полярна -ОН група е разположена върху този втори хирален въглерод. Треонинът се намира във всички протеини, но в относително малки количества.
Аспарагин и глутамин връзка
Както аспарагинът (Asn, N), така и глутаминът (Gln, Q) съдържат различни дълги въглеродни странични вериги, в края на които е полярната амидна група -C (= O) -NH2. Те всъщност са амиди на аспарагинова киселина и глутаминова киселина. Глутаминът е важно детоксикиращо съединение - образува се от киселини. глутаминова чрез свързване на токсичен амоняк (NH3), който е продукт на метаболизма в мозъка.
Тирозинова връзка
Молекулата на тирозин (Tyr, Y) е подобна на фенилаланин, но се различава от наличието на полярна -ОН група върху ароматното ядро в позиция 4. Тирозинът не е основна аминокиселина, той се синтезира от фенилаланин. Той се съдържа в почти всеки протеин. Тирозинът е неразтворим във вода. Тази аминокиселина образува пигмент меланин и някои хормони (норадреналин, адреналин, тироксин). Също така се получава от тирозин допамин.
Цистеинова връзка
Цистеинът (Cys, C) наподобява серин по структура, но вместо хидроксилна група съдържа тиолова група -SH. Това е специална аминокиселина на косата, перата, кожните протеини, копитата. В протеините той образува твърди дисулфидни връзки -S-S- (в миналото такъв димер се е считал за отделна аминокиселина цистин), които са важни за поддържането на третичната структура на протеина.
Основна аминокиселинна връзка
Лизинова връзка
Лизинът (Lys, K) е основна аминокиселина с положително заредена странична верига, съдържаща -NH2 група. Това е незаменима аминокиселина. Той е част от животинските протеини, особено в мускулния контрактилен протеин миозин.
Връзка с аргинин
Аргининът (Arg, R) е основна аминокиселина с относително сложна положително заредена странична верига, съдържаща до три азотни атома. Това е важна аминокиселина, която се съдържа във всеки протеин. Той е ензимно разцепен, за да го образува орнитин (Orn) и урея. Орнитинът е само продукт на делене при образуването на урея, не се среща в протеините на организма.
Хистидинова връзка
Хистидинът (His, H) също е основна аминокиселина, чиято странична верига съдържа хетероциклична имидазолова част. Намира се широко в прости базови протеинови хистони, намиращи се в ядрата на еукариотните клетки. Хистидинът произвежда много важно вещество в организма хистамин играеща роля при алергични реакции. Наследствените нарушения на метаболизма на хистидина причиняват дегенеративни промени в мозъка, слепота и реч.
Киселинна аминокиселинна връзка
Аспарагинова и глутаминова киселина
Аспарагиновата киселина (Asp, D) е слабо разтворима във вода, кисела аминокиселина с отрицателно заредена странична верига, съдържаща -COOH група. В тялото той действа като възбуждащ медиатор в нервните връзки (синапси) и също така участва в детоксикацията на амоняка в урейния цикъл.
Глутаминовата киселина (Glu, E) също е кисела аминокиселина, различна от аспарагиновата киселина с по-дълга въглеродна странична верига. В малки количества стимулира нервните процеси, паметта на организмите, забавя чувството на умора и се приписва детоксикиращата му функция. Той действа и като възбуждащ медиатор в нервните синапси. След неговото декарбоксилиране се образува киселина γ-аминомаслена киселина (GABA), което от своя страна е инхибиторен медиатор в нервните синапси.