Първична структура

Протеините са съставени от аминокиселини, които са свързани във вериги с различна дължина чрез пептидни връзки -CO-NH-. По този начин може да се каже, че протеините всъщност са полипептиди. (Термини като полипептид, олигопептид, трипептид, дипептид и др. Се отнасят за протеини с по-голяма или по-малка дължина на пептидната верига.)

може бъде

Пептидната връзка се образува между края на -NH2 на едната аминокиселина и края на -COOH на другата аминокиселина, като водата се отделя по време на реакцията.

По отношение на белтъчните свойства е важно не само какви аминокиселинни остатъци съдържа полипептидната верига, но и редът на тези аминокиселини във веригата - това е основната структура на протеина, която определя и други видове структури и биологични функция на протеина.

20 аминокиселини се намират редовно в протеините и всяка две аминокиселини могат да реагират, за да образуват дипептид. По този начин, ако средният протеин съдържа около 100 аминокиселинни остатъка, може да настъпи до 20100 = 1,27. 10130 уникални полипептиди с определена дължина (100 аминокиселини). Това са доста брутални цифри!:-)

Природата обаче съставлява само малка част от цялото възможно количество протеин.

Вторична структура

Вторичната структура определя геометричното разположение - конформацията на протеина. Той се обуславя от водородни връзки между аминокиселинните групи -C = O и H-N-. Има два вида вторична конформация: сгънатият лист и спиралата. Сгънатият лист (β-структура) може да има паралелно или антипаралелно разположение. Състои се от вериги от аминокиселини, подредени една до друга и свързани помежду си чрез карбоксилни и аминогрупи. Аминокиселинните остатъци -R са ориентирани над и под равнината на сгънатия лист. Такава структура има напр. протеинов кератин в ноктите. Спиралата (α-спирала) може да бъде обратно на часовниковата стрелка или по посока на часовниковата стрелка. Тази структура е създадена в рамките на една верига. Стабилността на спиралата се обуславя от водородните връзки на карбоксилните и аминогрупите на насложените аминокиселини. Това е структурата на повечето глобуларни протеини.

Третична структура

Третичната структура (конформация) представлява окончателното пространствено разположение на α-спиралата и сгънатото листо в пространството. Протеините могат да съдържат участъци от спиралата, както и участъци, подредени като сгънат лист и следователно цялата пространствена структура на протеина може да бъде много сложна. Третичната структура на протеините се стабилизира от редица нековалентни връзки (водородни връзки, сили на Ван дер Ваалс, йонни взаимодействия, хидрофобни връзки), както и някои специфични връзки (главно дисулфид -S-S-).

Заедно всичко това формира много стабилна структура. Третичната структура е от съществено значение за биологичната функция на протеина. Например местата на повърхността на техните молекули са отговорни за биологичната активност на ензими или антитела - активни центрове, чиято точна структура се определя от третичната структура. Ако тази структура е нарушена, протеинът не може да изпълни своята биологична функция. Можете да научите повече за ензимите на страница 3 от този текст.

Кватернерна структура

Само някои много сложни протеини, които са съставени от няколко протеинови субединици, имат кватернерна структура. По този начин кватернерната структура представлява окончателното подреждане на такива субединици в пространството чрез слаби нековалентни сили в една сложна протеинова макромолекула. Разпределение на протеини Свойствата на протеина се обуславят от химичния състав, структурата и молекулното тегло. Те са твърди вещества, тяхната разтворимост във вода е много различна, те могат да образуват колоидни разтвори.

Протеините се разделят според формата на молекулата:

фибриларен - влакнест, неразтворим във вода, с високо молекулно тегло, глобуларен - кълбовиден, разтворим във вода.

Според разтворимостта: албумини - разтворими във вода, глобулини - неразтворими във вода.

Според непротеиновия компонент: прости - протеини - са чисто съставени само от аминокиселинни остатъци, съставени - протеини - съдържат протеинов компонент:

нуклеопротеиди - свързват се с нуклеинови киселини, гликопротеините - имат полизахарид в молекулата (муцин в слюнката), фосфопротеидите - имат естер-свързан H3PO4 (казеин) в молекулата, липопротеините - непротеинов компонент са липиди, хромопротеините - съдържат свързано багрило - хемоглоло те съдържат метален йон (феритин - желязо) в молекулата. Хемоглобин Хемоглобинът е толкова важен протеин, че просто трябва да му обърна специално внимание.:-)

Това дихателно багрило е много разпространено в животинското царство (освен всички гръбначни животни, много безгръбначни имат и хемоглобин). Хемоглобинът е сложен хромопротеин, чиято четвъртична структура се формира от протеинов компонент - глобин и протезен компонент - хем. Молекулата на глобина се състои от четири полипептидни субединици (две α и две β субединици), като всяка субединица съдържа по една хем молекула. Хемът е изграден от порфирин, който се състои от четири пиролни ядра, свързани с метинови мостове, в средата на които е молекула железно желязо Fe (II).

Така общо молекулата на хемоглобина се състои от една молекула глобин, четири молекули хем с четири молекули желязо, които могат да свържат общо четири молекули кислород. Свързването на хемоглобина с кислород произвежда оксихемоглобин, който е обратима нековалентна връзка. По време на окисляването на черното желязо до желязото, т.нар метхемоглобин. Този процес е необратим, молекулата на метхемоглобина вече не е в състояние да свързва кислорода.

Чрез свързване на въглероден окис с хемоглобина се образува карбонил хемоглобин (карбокси хемоглобин). Свързването на CO с хемоглобина е обратимо, но е много по-силно от свързването на хемоглобина с кислород. Свързаният с CO2 хемоглобин се нарича карбаминохемоглобин и тази форма е само една от няколкото форми на транспорт на CO2.

По този начин бих могъл да разградя няколко важни протеина и повярвайте ми, наистина има много от тях. Не смятам обаче за необходимо, защото има достатъчно за нуждите на гимназията.:-)

Денатурация на протеини

Протеините, способни да изпълняват биологичните си функции в организма, се наричат ​​естествени протеини. Денатурацията на протеини е промяна в пространственото разположение на пептидна верига поради външни фактори (денатурация чрез висока топлина, йонизиращо лъчение, тежки метали, силни киселини и основи). Това е нарушение на висшите структури на протеина, докато се запазва само първичната структура. По време на денатурацията биологичната функция на протеина се губи.

Денатурацията на протеини може да бъде:

обратим - ако протеиновата структура се възстановява след отстраняване на денатуриращия фактор,

необратим - ако структурата на протеина вече не може да бъде възстановена.

Денатурацията е от практическо значение в хранително-вкусовата промишленост и у дома при съхранението и топлинната обработка на храните. Чрез готвене или друга термична обработка протеините се денатурират, връзките във висшите структури се разрушават и протеинът става по-смилаем, като същевременно запазва своята биологична стойност (= денатурираните протеини имат непокътнати аминокиселини (първична структура), тялото може по-лесно да разгради такива протеини и използвайте аминокиселини за неговите нужди).

Доказателства за протеини

Доказателство за пептидната връзка -CO-NH- е реакцията на Biuret (10% NaOH, 0,1% CuSO4) - протеините дават цветен комплекс с Cu2 + йони в алкална среда. Интензивността на оцветяването зависи от молекулното тегло на протеина (полипептиди - лилаво, по-малки пептиди - червено). Биурет (H2N-CO-NH-CO-NH2) и някои аминокиселини (His, Thr, Asn) също дават положителна реакция. Положителна нинхидринова реакция (0,1% нинхидрин) се дава от аминокиселини и протеини със свободна NH2 и COOH група. Реакцията протича с нагряване в няколко стъпки и води до син до лилав цвят на разтвора. Ксантопротеиновата реакция се използва за откриване на фенолна група.

След добавяне на конц. HNO3 и кипене дават бяла до жълта утайка, която става оранжева след добавяне на 20% NaOH. Специален триптофан може да бъде доказан чрез реакцията на Адамкевич. Хидроксифениловата група може да бъде открита с реагент на Millon (разтвор на Hg в HNO3), след нагряване се развива червеникаво-кафяв цвят. Доказваме тиоловата група с натриев нитропрусид в амонячна среда - червен цвят. Сярата в цистеин може да бъде открита чрез добавяне на оловен ацетат и NaOH и кипене - образува се черна утайка от PbS.