Подготвено от: Mgr. Зузана Шоцова
Свойства на протеините
Свойствата на протеините зависят от тяхната структура и са основата за определяне на тяхната функция в организма.
Разтворим във водни разтвори в зависимост от тяхната структура
Ако са разтворими, те образуват колоидни разтвори
Денатурацията възниква поради топлина, киселини, основи или радиация.
Денатурация е процесът, при който протеинът губи своята биологична активност. Използваме процеса на денатурация в ежедневието, при приготвянето на храна. Денатурирани - термично обработените протеини са по-лесни за смилане от човешкото тяло. Денатурацията може да бъде обратима - обратима или необратима - необратима. Както подсказва името, в случай на обратима денатурация, първоначалната структура на протеина може да бъде възстановена. Процесът на обратима денатурация - ренатурацията протича при специални условия.
Протеините се разделят на:
Просто - хидролизата дава само аминокиселини.
Фибриларни протеини - склеропротеини. Те имат влакнеста структура, не се разтварят във вода и що се отнася до клетката, те играят важна структурна функция в нея. Те включват например: колаген (намираме го в кожата, той е част от косата, в костите), кератин (намира се в косата, ноктите), фиброин (намира се в естествена коприна).
Кълбовидни протеини - сферопротеини. Те имат формата на топка (сферична). Те включват например: албумини (намира се в кръвен серум, мляко, разтворено във вода), глобулини (Те се разтварят добре във физиологични разтвори, намират се в кръвен серум, мляко и участват в имунната система - имуноглобулини), хистони (разположени в ядрото на клетката, където те свързват нуклеинови киселини)
Съединение - конюгирано - в допълнение към аминокиселините, в тяхната структура се откриват и протеинови протеинови групи.
Съединените протеини включват, например:
Липопротеини - непротеиновият компонент в техния случай е липид. (Оттук и името). Те са важен елемент при формирането и изграждането на мембраните.
Гликопротеини - непротеиновият компонент е въглехидрат. Те могат да бъдат намерени, например, в слюнката, или в различни мукозни секрети (наличието на гликопротеини увеличава вискозитета) или яйчен белтък.
Фосфопротеини - в молекулата имат фосфорна киселина (свързана чрез естерна връзка със серин). Те са част от например казеин, който се намира в млякото (свързва калция със себе си)
Хемопротеини - в молекулата има хем. Тази група включва, например, хемоглобин - неговата роля е да пренася кислорода в кръвта, миоглобин - неговата роля е да пренася кислород в мускулите.
Металопротеини - те включват метални йони. Тяхната задача е да прехвърлят метални йони. Например хемоглобин, трансферин.
Нуклеопротеини - те съдържат нуклеинова киселина в молекулата. Те са компонент на клетъчните ядра.
Характеристики
Протеини, или ги наричаме още протеини, са естествени макромолекулни вещества, чиято структура се състои от аминокиселини, които са свързани помежду си чрез пептидна връзка (те се състоят от повече от 100 аминокиселинни остатъка). Те са основният строителен материал, който се намира във всички клетки на живите организми. Протеинът представлява 18% от човешкото тяло.
За сравнение: Протеините имат молекулно тегло по-високо от 10 000, за разлика от пептидите, които имат молекулно тегло под 10 000.
Те се представят по различен начин функция в тялото:
Строителство - са строителни материали, като кератин или колаген. Протеините участват в изграждането на костите, мускулите, косата, кожата, ноктите и други подобни. Те са част от клетъчните мембрани.
Каталитичен - са част от ензими, които катализират биохимичните реакции в живите организми.
Регулаторни - Протеините са част от хормоните
Дефанзивен - Имунитетът зависи от наличието на протеини, тъй като протеините са част от антителата
Транспорт - Например, хемоглобинът е с протеинов произход
Само растенията имат способността да произвеждат протеини, животните ги приемат с храна. В храносмилателния тракт протеините се разграждат до аминокиселини, от които тялото произвежда специфичните си протеини.
Примери за аминокиселини, които изграждат протеини:
- 3D структура на миоглобина
Протеинова структура
По отношение на структурата на протеините, ние различаваме четири йерархични нива на структурна организация на протеините, а именно:
Първична структура на протеините
Първичната структура показва реда - последователност или последователност на аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Аминокиселините в полипептидната верига са свързани с пептидна връзка. Той определя свойствата, биохимичната функция и цялостната структура на протеините. Пептидната връзка се образува между - NH2 в края на едната аминокиселина и - COOH в края на другата аминокиселина. По време на реакцията водата се отстранява.
Пептидна връзка между аминокиселините
Първичната структура на протеините е генетично детерминирана и кодирана в ДНК. Например: Gly -Gly - Ala - Leu - Gly -
- първична структура, определена по ред - аминокиселинна последователност.
Вторична структура на протеините
Вторичната структура се дава от геометричното разположение на полипептидната верига, независимо от естеството на страничните вериги. (Определя геометричното разположение на протеина) Вторичната структура се допуска чрез свободно въртене около единични α въглеродни връзки в полипептидната верига и се стабилизира от наличието на водородни връзки. Водородната връзка се образува между кислорода на карбонилната група и водорода на аминогрупата на пептидната връзка.
Разграничаваме две основни вторични структури:
α - спирала
- α-винт
α - спирала
Полипептидната верига е подредена в спирала по посока на часовниковата стрелка. Страничната верига е разположена навън от винта и резбите са стабилизирани чрез водородни връзки. Една нишка на спиралата съдържа 3,6 аминокиселинни остатъка.
β - структура (сгънат лист)
- сгънат лист
β - структура (сгънат лист)
Това разположение на полипептидната верига прилича на сгънат лист хартия. Макромолекулите са свързани чрез водородни връзки, аминокиселинните странични вериги сочат над и под равнината на сгънатия лист. Разположението може да бъде паралелно или антипаралелно.
Третична структура на протеините
Третичната структура изразява разположението на α - спиралата и β - сгънатия лист в пространството. Третичната структура се стабилизира главно от дисулфидни връзки, но също и от водородни връзки, сили на Ван дер Ваалс и йонни връзки.
α - спирала и β - сгънат лист може да има формата на:
кълбовидна - с форма на топка
фибриларна - влакнеста форма
Кватернерна структура на протеините
Той изразява взаимното положение на няколко полипептидни вериги, т.нар субединици, които не са свързани заедно с пептидни връзки и образуват една функционална молекула. Като хемоглобин.
Протеинов метаболизъм
Протеинът не може да се съхранява в тялото. Те непрекъснато се променят - синтезират се и се разграждат. Наблюдаваме белтъчния метаболизъм на базата на т.нар азотен баланс, което изразява съотношението между количеството азот, което получаваме, и количеството азот, което се отделя от тялото. В здравия организъм азотният баланс е в равновесие, азотният прием е в равновесие с отделеното количество азот. Изключение е например периодът на растеж, когато поглъщането на азот е по-високо от екскрецията му, тъй като аминокиселините участват в образуването на нови тъкани. Това е положителен азотен баланс.
Известен е и отрицателен азотен баланс, при който изходът на азот е по-висок от приема. Тази ситуация възниква при болест или в напреднала възраст.
Протеинов катаболизъм
Протеините се разграждат хидролитично в организма (в червата) от ензими (протеази). Постепенното разцепване произвежда аминокиселини от протеини, които се използват при синтеза на нови протеини или вещества, които съдържат азот. Аминокиселините се разграждат в процес, наречен дезаминиране. За дезаминиране аминогрупата се отделя от аминокиселината под формата на амоняк NH3. Разграждането на амоняка се случва в орнитиновия цикъл - аминокиселината орнитин се превръща в урея и се екскретира от тялото чрез урината (при хора и бозайници). Въглеродните аминокиселинни остатъци са включени в цикъла на Кребс.
Орнитинов цикъл
Амонякът се карбоксилира в присъствието и участието на АТФ до карбамоил фосфат. Карбамоил фосфатът навлиза в орнитиновия цикъл чрез реакция с орнитин (аминокиселина). Това произвежда цитрулин (аминокиселина). Цитрулинът реагира с аспартат, образувайки аргинин сукцинат. Фумаратът се отделя от него, за да образува аргинин. Карбамидът се отделя хидролитично от аргинин и орнитинът се възстановява. Уреята се екскретира с урината от бозайници. Уреята е разтворима във вода, тя е неутрално вещество.
ОРНИТИНОВ ЦИКЛ
Източник: Завършил химия, Mgr. М. Бенесова, Mgr. Х. Сатрапова, DIDAKTIS, 2002
Протеинов анаболизъм
Осемте незаменими аминокиселини не могат да бъдат синтезирани от човешкото тяло и поради това се приемат като храна. Дванадесет несъществени аминокиселини могат да бъдат синтезирани от човешкото тяло. Протеините в човешкото тяло в много случаи се образуват от процес, наречен трансаминиране. Това е най-простият начин за биосинтеза на протеини. Трансаминиране По същество е трансфер на амино група от една аминокиселина към а-оксо киселина, за да се образува друга аминокиселина.
Трансаминиране - трансфер на амино група в оксо група
Протеините се произвеждат от аминокиселини в процес, който ние наричаме протеосинтеза
Протеосинтеза
Това е много сложен процес, който протича върху рибозомите. В първичната структура на ДНК молекула ( Дезоксирибонуклеинова киселина ) съхранява информация за точния ред на аминокиселините в протеина (в полипептидната верига).
Протеосинтезата протича в две фази:
Транскрипция - това е процес, при който информацията за нуклеотидния състав се транскрибира от ДНК в молекула на иРНК (медиаторна РНК). Нуклеотидите в иРНК са подравнени въз основа на комплементарността на основата. Генетичната информация от клетъчното ядро се пренася в цитоплазмата. Транскрипцията е подобна на репликацията, но основната разлика е, че по време на транскрипцията се копира само една верига ДНК. Докато двойната спирала на ДНК се разгръща, рибонуклеотидите са свързани с водород към комплементарни азотни бази на ДНК. Този процес и по този начин растежът на РНК веригата се катализира от ензима РНК полимераза. В процеса на транскрипция се образуват три основни типа РНК. ИРНК, медиатор, трансфер (tRNA) и рибозома (rRNA), mRNA носи информация за синтеза на молекула на определен протеин, tRNA свързва определена специфична аминокиселина по време на протеосинтезата и я транспортира до рибозомата и rRNA е градивен елемент на рибозомите.
(Образуването на РНК верига се катализира от ензима РНК полимераза, който използва двуверижна ДНК като шаблон за синтез на РНК, изисквайки само една верига за транскрипция. РНК полимеразата е в състояние да избере правилната верига от двуверижна ДНК за транскрибиране в РНК Новата РНК верига се заменя с РНК полимераза урацилов нуклеотид спрямо аденин дезоксинуклеотид в ДНК матрицата, така че аденин и урацил образуват допълнителна двойка в синтеза на РНК, т.е. аденин, гуанин и цитозин, РНК полимераза, за разлика от ДНК полимеразата, не изисква съществуването на праймер, но започва синтеза на нова верига от първия нуклеотид.) (http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynthesis. pdf)
Синтез на иРНК при транскрибиране на информация от ДНК
- Молекула на тРНК, която носи свързана аминокиселина до мястото на синтеза на протеин - рибозоми.
Превод - превод. Във втория етап на протеосинтеза, редът на нуклеотидите от иРНК се преобразува в реда на аминокиселините в полипептидната верига, която се формира. Аминокиселините се транспортират чрез t-RNA. Видът на аминокиселината се определя от триплета - кодон. Кодонът представлява три последователни бази в m-RNA веригата. Към всеки кодон има допълнителен антикодон. Антикодонът представлява три последователни t-RNA бази, които са комплементарни на кодона. t-РНК е специфична за определена аминокиселина.
В превод m-РНК се свързва с рибозомата, към която са прикрепени първите две аминокиселини, носещи t-РНК. Между аминокиселините се образува пептидна връзка. Новообразуваният дипептид остава свързан с втората t-RNA и първата t-RNA се освобождава. По този начин се свързват допълнителни аминокиселини, докато се образува цялата протеинова молекула.
(Преводът е процес на преобразуване на генетична информация, съхранявана в молекули на иРНК, в структурата на полипептидната верига на протеин. Това е последната стъпка в системата за трансфер на генетична информация от ДНК чрез иРНК към протеинови молекули.
За да може новообразуваният протеин да функционира правилно, той трябва да има добре дефинирана първична структура, т.е. реда на отделните аминокиселини в полипептидната верига. Информацията за първичната структура на синтезирания протеин се съхранява в реда на нуклеотидите в иРНК веригата и се нарича генетичен код. ( http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynteza.pdf) )
Интересни факти за протеините
мократа коса е малко по-дълга от сухата? Това се дължи на денатурацията на протеините, която се причинява от факта, че водните молекули нарушават хидрофобните връзки, приложени към третичната структура на протеина. Денатурацията от този тип обаче е обратима и след като косата изсъхне, третичната структура на протеините се възстановява.
Ако приготвяме сняг от белтъци у дома, това също е процес на денатурация. По време на разбиването белтъчните вериги се разцепват механично. Денатурацията, причинена от подобно разбиване, е необратима.
Температурите над 38 ° C трябва да бъдат намалени, тъй като денатуриращата температура на протеините, присъстващи в човешкото тяло, е от 40 ° C до 60 ° C.